 |
Вы находитесь здесь: dace.ru / Новости химии / Новое взаимодействие стабилизирует белки
Архивы новостей:
2008 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2009 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2010 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2011 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2012 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2013 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2014 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2015 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2016 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2017 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2018 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2019 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2020 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2021 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2022 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2023 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2024 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2025 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
2026 год:
январь, февраль, март, апрель, май, июнь, июль, август, сентябрь, октябрь, ноябрь, декабрь
Новое взаимодействие стабилизирует белки
У водородной связи появилась компания. Исследователи обнаружили, что в образовании биологически активных нативных третичных структур белка принимает участие еще одно нековалентное межмолекулярное взаимодействие, которое теперь следует учитывать при составлении новых алгоритмов компьютерного моделирования белков.
Рональд Рэйнс (Ronald T. Raines) из Университета Висконсина изучает n→π* взаимодействие в разнообразных системах в течение десятков лет. В сотрудничестве с Дереком Вульфсоном (Derek N. Woolfson) после тщательного анализа баз данных по строению белков было обнаружено, что взаимодействие n→π* характерно практически для каждой молекулы белка. В белках межмолекулярное взаимодействие n→π* происходит при перекрывании неподеленной пары электронов карбонильного кислорода одной аминокислоты с π-разрыхляющей орбиталью карбонильной группы соседней аминокислоты.
Рейнс отмечает, что поскольку в этом взаимодействии участвуют фрагменты главной цепи пептида, оно практически не зависит от боковых групп образующих белок аминокислотных остатков, и в n→π*-взаимодействии может участвовать любая аминокислота, хотя геометрические параметры позволяют говорить о том, что наиболее благоприятно n→π* взаимодействие будет реализовываться для пролина.
Рейнс подчеркивает, что наибольший интерес может вызывать то обстоятельство, что это «близкодействующее» межмолекулярное взаимодействие. Геометрические параметры α-вторичной структуры, например, таковы, что водородная связь возникает между первым и пятым аминокислотным остатком пептидной цепи, в то время, как n→π*-взаимодействие связывает соседние аминокислотные остатки. Взаимодействие n→π* слабее водородной связи, однако Рейнс и Вульфсон продемонстрировали реализацию этого взаимодействия в любой упорядоченной вторичной структуре белка, и даже – в неупорядоченных белковых доменах.
Рейнс полагает, что причина столь долгого игнорирования n→π*-взаимодействия заключалась в устоявшихся уже длительное время представлениях о вторичной и третичной структуре белков, подчеркивая, что рассмотрение вторичной структуры без применения методов квантовой механики не позволяет сформулировать электронную природу n→π*-взаимодействия.
Уильям ДеГрадо (William F. DeGrado) из Университета Пенсильвании говорит, что практическая составляющая работы заключается в том, что, возможно, некоторые геометрические свойства белковых молекул недостаточно хорошо предсказываются с помощью существующих в настоящее время стандартных алгоритмах для учета силовых полей в молекулярной механике, и возникает необходимость изменения существующих квантово-химических подходов по исследованию свойств белка.
Невилл Калленбах, профессор Университета Нью-Йорка отмечает, что работа заслуживает уважения за представленные доказательства широкой распространенности n→π*-взаимодействия в структуре белка – исследователи предприняли рискованную попытку, однако все попытки заставить людей что-то изменить в уже ставших традиционными взглядах, таковы – не все специалисты по структуре белков еще уверены, что n→π*-взаимодействия могут быть достаточным объяснением обнаруженных Рейнсом и Вульфсоном особенностей геометрического строения белка.
Источник: Nature Chemical Biology; DOI: 10.1038/nchembio.406
Источник: http://www.chemport.ru
19.07.2010 14:41 | |
|
